Darbības mehānisms enzīmu

Fermenti (enzīmi) - lielmolekulārs organiskie savienojumi proteīna raksturu, kas darbojas organisma lomu bioloģisko katalizatoru.

Darbības mehānisms enzīmu

Izskaidrojums mehānismiem katalītisko darbību fermentu pamatā, ir viens no galvenajiem problēmu un pašreizējās problēmas , ne tikai Enzymology, bet moderna bioķīmijas un molekulārās bioloģijas.

Ilgi pirms fermenti kļuva pieejams tīrs un tika noskaidrots savu raksturu, ir kļuvuši pārliecināts, ka būtiska fermentatīvā procesam ir vilkt enzīma substrāta. Mēģinājumi atrast sarežģītu savienojums enzīma ar substrātu ilgu laiku netika atrisināta, jo šis komplekss ir nestabils, tas ļoti ātri sadalās. Izmantojot spektroskopijas metodi ļāva identificēt ferments-substrāta kompleksus uz katalāzes, peroksidāzi, alkohola dehidrogenāzes, flavinzavisimyh fermentiem.

No metode X-ray analīze ļāva iegūt daudz svarīgas informācijas par struktūru un katalītiskā darbības mehānismu uz fermentiem. Šī metode tika izmantota, lai izveidotu savienojumu substrāta analogu ar enzīmu lizocīma un himotripsīna.

Daži tiešie pierādījumi par esamību enzīmu substrāta kompleksu izdevās nokļūt tur, kur viena no katalītiskā cikla posmos enzīma ir saistīta ar pamatni ar kovalento saiti. Kā piemēru var minēt reakcija hidrolīzes n-nitrophenvO acetāta, ko katalizē himotripsīna. Ja sajauc ar enzīma himotripsīnu ēteri ir acetilēts pie hidroksilgrupas reaktīvā serīna atlikums. Šis posms ir strauja, bet atsetilhimotripsina hidrolīze ar veidošanos acetāta un brīvās himotripsīna ir daudz lēnāka. Tāpēc atsetilhimotripsin uzkrājas, kas ir viegli atklātajiem klātbūtnē n-nitrophenylacetate.

Fermentu substrāta klātbūtne sastāvā var "catch" ar nodošana ES nestabilu kompleksa neaktīvā formā, piemēram, apstrādājot ar enzīma-substrāta kompleksa nātrija borhidrīdu kam spēcīgu samazinoša ietekme. Šāds komplekss formā stabilu kovalento atvasinājuma tika konstatēts fermentu aldolāzes. Tika konstatēts, ka substrāts mijiedarbojas ar molekulu e-amino grupu lizīna.

Substrāts reaģē ar fermentu konkrētu daļu, ko sauc par aktīvo centru fermentu vai aktīvajā zonā.

Saskaņā ar aktīvo centru, vai kodols, jāsaprot, ka daļa fermentu proteīnu molekulas, kas ir savienots ar pamatni (un cofactors) un izraisa fermentatīvo īpašības molekulā. Aktīvā vietne nosaka specifiku un katalītisko aktivitāti enzīma, un vajadzētu būt zināmas grūtības struktūras pielāgots pietuvošanās un mijiedarboties ar substrāta molekulu, vai tā daļas ir tieši iesaistīts reakcijas.

Starp funkcionālās grupas ir nošķirtas iekļautas "katalītiski aktīva" daļu no fermenta un formēšanas daļa nodrošinot īpašu afinitāte (saistošo substrāta uz fermentu) - tā saukto pin, vai "enkurs" (vai adsorbciju Enzīmaktīvi teritorijā).

Par darbības fermentu mehānisms izskaidro teoriju par Michaelis-Menten vienādojumu. Saskaņā ar šo teoriju, šis process notiek četros posmos.

Darbības mehānisms enzīmu: I fāze

Starp substrāta (C) un enzīmu (E) savienojums rodas - veidojas ES ferments-substrāts kompleksa, kas atšķiras ar to komponenti ir savstarpēji savienoti ar kovalentās saites, jonu, ūdens un citu zīmju.

Mehānisms darbības fermentu: IІ posms

Substrāts ir pakļauta pievienotajā fermentu tiek aktivizēts un kļūst pieejams attiecīgo reakcijas ES katalīzē.

Mehānisms darbības fermentu: IІI posms

ES apņēmusies katalīze. Šī teorija atbalsta eksperimentāliem pētījumiem.

Visbeidzot, IV posms ir raksturīgs ar atbrīvošanu fermenta molekulām E un F. no transformācijas produktu secība var tikt parādītas kā reakcija: E + S - ES ES - * - E + P.

Specifiskums fermentu darbības

Katrs ferments iedarbojas uz konkrētu pamatnes vai vielu grupas, kas ir līdzīga struktūra. Specifiskums fermentatīvo aktivitāti sakarā ar līdzību aktīvās vietnes konfigurāciju un substrātu. mijiedarbībai enzīma substrātu veido komplekss laikā.