Viss par enzīmu pepsīnu

Šajā rakstā mēs runājam par neaizstājamu fermentu, kas atrodas katra zīdītāja, tostarp cilvēka, kuņģī. Tiks apsvērta vispārēja informācija par pepsīna enzīmu, informāciju par tā izomēriem un vielas lomu viršanas procesos.

Vispārīgi uzskati

Vispirms noskaidrosim, kura enzīmu klase pieder pie pepsīna. Tas nodrošinās dziļāku izpratni par pašu tēmu.

Enzīmu pepsīns attiecas uz proteolīzes klases hidrolāzēm, un tas rodas kuņģa gļotādās, un tā galvenais uzdevums ir olbaltumvielu šķelšana, ko pārtikas produkti piegādā peptīdiem. Pepsin ir ferments, kas sadalās olbaltumvielās skābā vidē. To ražo visu zīdītāju, kā arī rāpuļu, putnu klases pārstāvju un daudzu zivju organismi.

Pašreizējais ferments pieder globular tipa olbaltumvielām, kura molekulmasa ir aptuveni 34 500. Molekula pati ir attēlota kā polipeptīdu ķēde, un tā sastāv no trīs simtiem četrdesmit aminoskābēm. Tā sastāvā ir arī HPO3 un trīs disulfīda saites.

Pepsin tiek plaši izmantots medicīnā un siera ražošanā. Laboratorijās tas tiek izmantots sīkākai olbaltumvielu savienojumu pētīšanai, proti, primārajai olbaltumvielu struktūrai. Pepsinam ir dabisks inhibitors - pepstatīns.

Fermentu šķirne

Pepsinam ir divpadsmit izoformas. Atšķirības starp visiem pepsīna izomēriem ir elektroforēzes mehāniskās spējas, inaktivācijas apstākļi, proteolītiskās aktivitātes. Pepsīna šifrs ir CF 3. 4. 23. 1.

Kuņģa sulas cilvēks satur septiņus pepsīna tipus, un pieci no tiem dažās īpašībās strauji atšķiras:

1. Paši pepsīnam (A) maksimālā aktivitāte vidē ir pH = 1,9, un, kad tā tiek paaugstināta līdz 6, tā ir inaktivēta.
2. Pepsīns 2 (B) ir maksimizēts vidē, pH = 2.1.
3. 3. tips parāda augstāko aktivitāti pie pH = 2,4-2,8.
4. 5. tipam, kas pazīstams arī kā gastricin, ir visaugstākā aktivitāte pie pH = 2.8-3.4.
5. Visaugstākā aktivitāte ir 7. tipam ar pH vērtībām 3.3-3.9.

Fermenta vērtība gremošanu

Pepsīnu izdalās kuņģa dziedzeri dezaktivētā formā (pepsinogēns), un sālsskābe aktivē fermentu. Zem tās ietekmes tas nonāk praktiski formā. Enzīmu pepsīna darbības būtisks nosacījums ir skābes barotnes klātbūtne, tāpēc pepsīna pārejā divpadsmitpirkstu zarnā tā zaudē savu darbību, jo barības viela ir sārmaina. Enzīmu pepsīns ir viena no svarīgākajām loma visu zīdītāju, jo īpaši cilvēku, šķirošanas procesā. Šī viela attīra pārtikas proteīnus mazākām peptīdu ķēdēm un aminoskābēm.

Vīriešiem un sievietēm šī enzīma ražošana ir atšķirīga. Vīriešiem ir apmēram divdesmit līdz trīsdesmit gramus pepsīna stundā, bet sievietei ir divdesmit līdz trīsdesmit procentiem mazāk. Galvenās šūnas, pepsīna ražošanas vietas, iedala to neaktīvā pepsinogēna veidā. Pēc tam, kad no N-termināla gala iegūts noteikts daudzums peptīdu, pepsinogēns kļūst aktīvs. Sālsskābe darbojas kā ķīmisko transformāciju reakcijas katalizators. Pepsīnam ir proteāzes un peptidāzes īpašības un tas ir atbildīgs par proteīnu sadalīšanu.

Terapija

Medicīnā pepsīnu plaši izmanto kā zāles dažām slimībām, kas saistītas ar šī fermenta ražošanas trūkumu pacienta vēderā. Iegūstiet fermenta pepsīnu no kuņģa gļotādas. Zāles ir pieejamas tablešu veidā, izdalītas uz pūslīšiem, ar acidolu vai pulvera veidā. Pepsin ir daļa no dažām kombinētām zālēm. Ir ATS kods A09AA03. Patoloģijas piemērs, kurā paredzētas pepsīnu saturošas zāles, ir Menetri slimība.

Liellopu gaļas pepsīns ir ...

Rennet pepsīna rieksts ir viens no pazīstamākajiem un visbiežāk izmantotajām šīs vielas formām. Enzīmu pati ražo ceturtajā teļa kuņģī. Ražošanā izmantoto preparātu veido divi enzīmi: pepsīns un chimozīns dabīgā proporcionālā daudzumā. Izmanto siera fermentu siera ražošanā, un tā galvenās funkcijas - piena recekļa veidošanos un piedalīšanos siera un biezpiena produktu nogatavināšanas procesā.

Liellopu gaļas pepsīnu ekstrahē no liellopu kuņģiem un pārdošanai paredzēto produktu ražošanai, ir divi posmi no fermentu attīrīšanas no taukiem un piemaisījumiem, kas nav šķīstoši. Liellopu pepsīna pagatavošanas process notiek vairākos posmos: ekstrakcijas process, sālīšana un sublimācijas žāvēšana.

Citas lietojumprogrammas

Enerģiju pepsīns pievieno starterim. To izmanto arī siera pagatavošanā. Fermentu pepsīna ferments, kas savienots ar himozīnu, veido fermentu, ko izmanto piena salocīšanai.

Piena salocīšanas procesu sauc par olbaltumvielu koagulāciju, proti, kazeīnu, veidojot želeju uz piena bāzes. Kazeīnam ir īpaša virkne, un tikai viena peptīda saite ir atbildīga par pašu proteīna enzimātisko tipu koagulāciju. Komplekss pepsīns ar chimosin pareizu un ir atbildīgs par pārrāvuma ļoti saikne un noved pie piena locīšanas.

Secinājums

Apkopojot to, var teikt, ka šī bioloģiski aktīvā viela ir viens no svarīgākajiem enzīmiem, kas iesaistīti pārtikas gremošanas procesā kuņģī daudzu dzīvo būtņu pārstāvju vidū. Ražošanā un medicīnā šo vielu galvenokārt lieto kā zāles un pievieno fermentam fermentam piena produktu ražošanai.